Formación de acetil coenzima a en el proceso de respiración
Hagamos un breve repaso de los procesos metabólicos para la extracción de energía a partir de la oxidación de la glucosa (es decir, la glucólisis). La glucólisis, una vía universal utilizada para extraer energía de forma anaeróbica de la glucosa, un azúcar de seis carbonos. En esta vía lineal, se forman 2 o 3 moléculas de carbono de piruvato cuando la glucosa se escinde y se convierte en dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato, que se forman mediante una reacción de oxidación utilizando el agente oxidante NAD+. A medida que la glucólisis continúa, el NADH se acumula. Mediante la lactato deshidrogenasa, el piruvato, producto final de la glucólisis, puede convertirse en lactato, regenerando el NAD+ para que la vía pueda continuar. Las reacciones se ilustran en la figura siguiente.
Una mirada cuidadosa a la estructura de la molécula de piruvato de 3 carbonos muestra que podría extraerse mucha más energía de ella, presumiblemente mediante reacciones de descarboxilación oxidativa, convirtiendo los carbonos en 3 moléculas de CO2. Al examinar el piruvato surge inmediatamente un problema. Es un α-cetoácido y no hay una ruta fácil para descarboxilarlo ya que no hay un «sumidero» de electrones disponible para recibirlos y en el proceso estabilizar el estado de transición y el intermedio en la reacción. Esto contrasta con la descarboxilación de los β-cetoácidos, que tienen un «sumidero» de electrones incorporado, un carbono carbonilo electronegativo, para recibir los electrones. Esto se ilustra en la Figura \ ~ (\PageIndex {2}) a continuación.
El acetil-coa se utiliza para la síntesis de
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El acetil-CoA (acetil coenzima A) es una molécula que participa en muchas reacciones bioquímicas en el metabolismo de las proteínas, los hidratos de carbono y los lípidos[2] Su función principal es entregar el grupo acetilo al ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs) para ser oxidado para la producción de energía. La coenzima A (CoASH o CoA) está formada por un grupo β-mercaptoetilamina unido a la vitamina ácido pantoténico (B5) a través de un enlace amida[3] y ADP 3′-fosforilado. El grupo acetilo (indicado en azul en el diagrama estructural de la derecha) de la acetil-CoA está unido al sustituto sulfhidrilo del grupo β-mercaptoetilamina. Este enlace tioéster es un enlace de «alta energía», especialmente reactivo. La hidrólisis del enlace tioéster es exergónica (-31,5 kJ/mol).
Estructura de la acetil coenzima a
Durante el primer paso de la respiración celular, la glucólisis, una molécula de glucosa de 6 carbonos se divide en dos moléculas de 3 carbonos llamadas piruvato. Estas moléculas de piruvato deben ser oxidadas y convertidas en acetil-CoA, que posteriormente pasarán al ciclo del ácido cítrico, para poder extraer la energía almacenada en ellas. El acetil-CoA actúa como enlace entre la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico. En los eucariotas, este paso tiene lugar en la matriz mitocondrial, el compartimento más interno de las mitocondrias, por lo que el piruvato se transporta primero a través de la membrana mitocondrial. En los procariotas, la reacción tiene lugar en el citoplasma.
En primer lugar, se elimina un grupo carboxilo del piruvato y se libera una molécula de dióxido de carbono, como se muestra a continuación. Esto deja una molécula de dos carbonos (mostrada en rosa). A continuación, la molécula de dos carbonos se oxida y los electrones son aceptados por el NAD+, reduciéndolo a NADH. Finalmente, la molécula de dos carbonos oxidada, que ahora es un grupo acetilo, se une a la coenzima A, una molécula orgánica derivada de la vitamina B5, para formar acetil-CoA.
Pronunciación de acetil coenzima a
EC 6.3.4.3, formato-tetrahidrofolato ligasa, el crecimiento con H2 y CO2 sólo es posible si la vía está acoplada a la fosforilación por transporte de electrones. De las reacciones redox implicadas sólo la reducción de
[Mock14]. Así, parece que los diferentes acetógenos, aunque todos ellos utilizan la vía de Wood-Ljungdahl de reducción de CO2 a ácido acético, han evolucionado diferentes maneras de conservar directa o indirectamente la energía asociada a la reducción del metileno-H4F
Buchenau01: Buchenau B. (2001). «¿Existen enzimas específicas de tetrahidrofolato en las arqueas metanogénicas y enzimas específicas de tetrahidrometanopterina en las bacterias acetogénicas?». Tesis de diploma. Universidad Philipps, Marburgo, Alemania.
Buckel13: Buckel W, Thauer RK (2013). «Conservación de la energía a través de la reducción de la ferredoxina bifurcadora de electrones y la oxidación de la ferredoxina translocadora de protones/Na(+)». Biochim Biophys Acta 1827(2);94-113. PMID: 22800682
Clark84: Clark JE, Ljungdahl LG (1984). «Purificación y propiedades de la 5,10-metilentetrahidrofolato reductasa, una flavoproteína de hierro y azufre de Clostridium formicoaceticum». J Biol Chem 259(17);10845-9. PMID: 6381490